明升体育·(中国)官方网站 - ios/安卓/手机版app下载

明升体育app下载 - App Store

明升体育app

明升体育手机版


 
作者:贺根生 来源: 发布时间:2015/3/3 13:47:02
选择字号:
广西明升体育app院
最新研究有助解开蛋白质折叠之谜

 

本报讯 (记者贺根生)广西明升体育app院研究员杜奇石发现,一种认识尚不充分的作用力——极性氢-p键,在蛋白质无规则廻路结构(loop)中起重要作用。相关成果日前发表于《生物分子结构和动力学》杂志。

据介绍,在蛋白质三维结构中,廻路结构是与a-螺旋、b-折叠并列的二级结构片段,平均有47%的氨基酸残基在loop结构中。1951年,美国明升手机家鲍林根据氢键的概念,从理论上预测了a-螺旋和b-折叠这两种结构单元的存在,并在6年后被X-衍射实验证实。不过,是什么力量支撑着千姿百态的loop结构?该问题并未从理论上得到合理的解释。

杜奇石发现,在loop结构中存在的极性氢-p键,可能是廻路结构的支撑力。在蛋白质肽链骨架中,当两个肽键单元的p-平面处于同一平面时可形成氢键;而当两个肽键单元的p-平面相互垂直时则可能形成极性氢-p键。高级量子力学扫描计算发现了二肽的四种基本loop构型和其中的四种极性氢-p键类型。由此出发,有可能推导出更复杂的loop结构。

自然界各种明升m88体的生物功能由蛋白质在执行。蛋白质的一级结构是由几十至数百个氨基酸组成的肽链。肽链经巧妙折叠,构成各种蛋白质独特的三维结构,执行着千差万别的生物功能。肽链的折叠虽复杂却有规律。是什么力量引导肽链的折叠?该问题被称为“蛋白质折叠之谜”。最新研究有助于解开蛋白质折叠之谜,可在蛋白质工程、酶分子理性改造和明升m88明升体育app其他领域发挥作用。

《明升官网明升体育app报》 (2015-03-03 第4版 综合)
 
 打印  发E-mail给: 
    
 
以下评论只代表网友个人观点,不代表明升手机版(明升官网)观点。 
���� SSI �ļ�ʱ����
相关手机版 相关论文

图片手机版
>>更多
 
一周手机版排行 一周手机版评论排行
 
编辑部推荐博文

 
论坛推荐