近日，华南师范大学明升m88明升体育app学院研究员张钟徽团队与聊城大学副教授赵庆臻团队合作，在国家自然明升体育app基金等项目的资助下，在植物逆境激素脱落酸（ABA）信号转导途径研究方面取得重要进展，发现了U-Box型泛素连接酶PUB35参与调控ABA信号通路的机制。相关成果在线发表于《植物细胞》（The Plant Cell）。
生物体内多种蛋白翻译后修饰之间存在交互应答，泛素化和磷酸化是生物体内普遍存在、且十分关键的两种蛋白翻译后修饰，两者的交互应答是研究蛋白质在生物体中如何发挥作用的关键问题。
植物ABA的合成、代谢以及信号转导在植物响应逆境胁迫的生理过程中至关重要。拟南芥ABI5是植物亮氨酸拉链（bZIP）转录因子家族成员之一，受到ABA和高盐、渗透等逆境胁迫的高度诱导，是ABA信号途径的一个关键调控因子。ABI5受到泛素化和磷酸化等蛋白质翻译后修饰的多重调控。
早在2003年，即已发现ABI FIVE BINDING PROTEIN 1（AFP1）能够与ABI5互作并负调控其蛋白泛素化降解。然而，AFP1究竟通过哪个E3泛素连接酶以及如何调节ABI5的蛋白稳定性是ABA信号途径中一个悬而未决的问题。
该研究鉴定到一个参与ABA响应的U-box型E3泛素连接酶PUB35，它与AFP1和ABI5都有相互作用。 遗传表型分析表明拟南芥pub35敲除突变体在种子萌发和萌发后的生长过程中对ABA处理及高盐、渗透胁迫敏感，是一个ABA信号的负调控因子。
生化及分子生物学分析结果显示，PUB35可泛素化修饰ABI5并抑制其蛋白积累，却不能泛素化AFP1蛋白，也不影响其蛋白稳定性。AFP1能够促进PUB35与ABI5在植物体内的互作进而加速PUB35介导的ABI5蛋白泛素化降解。
进一步研究表明，ABI5在T201或T206位点磷酸化不仅会抑制其分别与AFP1、PUB35的体内互作，也影响PUB35介导的ABI5蛋白泛素化降解。该研究揭示了PUB35和AFP1协同作用负调控ABI5蛋白降解，从而调节种子萌发和萌发后的幼苗生长的分子机制。
该研究拓展了对于ABA信号精细调控机制和蛋白翻译后修饰交互应答的认识，也能为农作物干旱和盐碱环境的适应性改良提供理论依据和技术支持。
相关论文信息：http://doi.org/10.1093/plcell/koae194
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