近日，Journal of Experimental Biology 杂志刊登了厦门大学近海海洋环境明升体育app国家重点实验室董云伟教授团队的重要研究成果“”。
研究团队以分布于高潮间带，具有高耐热性的两种滨螺为研究对象，通过生理生明升手机实验及计算机模拟手段，发现耐热的软体动物通过增强代谢关键酶的作用，避免了在高温条件下的解链；研究团队还提出，局部柔性的增长使得酶在低温条件下能够发挥其催化功能，同时能在极端高温条件下，起到稳定蛋白质的作用，确保了蛋白质功能的维持。这些发现对于查明环境温度对生物分布的影响及其机制，预测气候变暖的生态学效应将具有重要意义。
滨螺广泛分布于潮间带高潮区，是潮间带垂直分布区划分的标志性物种。塔结节滨螺（Echinolittorina malaccana）和粒结节滨螺（E. radiata）是我国岩相潮间带高潮区常见物种，其温度耐受上限高达 55-60°C。董云伟教授团队与美国斯坦福大学 George Somero 教授，以及华侨大学张光亚教授团队合作，进行了一系列研究，探索了高热耐受性滨螺在极端高温条件下，仍旧保持体内蛋白质微结构的完整、功能的维持的奥妙所在。
图1栖息于高潮间带的滨螺频繁遭受极端高温的胁迫
细胞质苹果酸脱氢酶（cMDH）广泛存在于生物体内，促进细胞质和细胞器代谢产物交换方面具有重要作用。研究团队采集了高潮间带 Echinolittorina 科的两种滨螺——能够耐受高达 55°C 极端高温的塔结节滨螺，以及热耐受性略逊色的粒结节滨螺。从滨螺体内分离出 cMDH 后，在 20-40°C 范围内测定了酶促动力学系数（即KMNADH），通过测定上述两种不同来源 cMDH 氨基酸序列，研究团队发现两个关键位点——肽链中的第 48 和 114 号位点。粒结节滨螺 cMDH 中这两个位点的丝氨酸（Ser），在塔结节滨螺 cMDH 中被更小得多的甘氨酸（Gly）所取代。在 42 和 57°C 下模拟了蛋白质的变性过程，获得其微结构在不同温度影响下的变化轨迹，发现塔结节滨螺 cMDH 在 57°C 极端高温下较粒结节滨螺 cMDH 更稳定的关键所在——具有更强的刚性（Rigidity），即结构的稳定性。另一方面，模拟的结果也指出，与酶功能相关的氨基酸区域，其柔性同样更强，局部柔性的增长使得酶在低温条件下能够发挥其催化功能，同时能在极端高温条件下，起到稳定蛋白质的作用，保护酶免受高温刺激而导致的失活。（来源：明升手机版(明升官网)）
图2 极端高温下，热耐受性更强的塔结节滨螺具有更强的结构刚性（表现为更低的 RMSD 水平）。
图3局部柔性的增长（表现为更高的RMSF水平）
